Producción CyT
Congreso
Autoría
HIDALGO, MARIA EUGENIA
;
Corrêa, Ana P.
;
Mancilla Canales, Manuel
;
Daroit, Daniel J.
;
Brandelli, Adriano
;
Risso, Patricia H.
Fecha
2014
Editorial y Lugar de Edición
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Resumen
Información suministrada por el agente en
SIGEVA
El objetivo de este trabajo fue obtener e identificar péptidos bioactivos obtenidos a partir de la hidrólisis del caseinato de sodio bovino (NaCAS) con un pool enzimático de origen bacteriano. El pool enzimático P7 se purificó parcialmente a partir del sobrenadante de un cultivo de Bacillus sp. P7, bacteria aislada del intestino del pez amazónico Piaractus mesopotamicus. Las muestras de NaCAS fueron hidrolizadas a 45°C y pH 8 con una relación...
El objetivo de este trabajo fue obtener e identificar péptidos bioactivos obtenidos a partir de la hidrólisis del caseinato de sodio bovino (NaCAS) con un pool enzimático de origen bacteriano. El pool enzimático P7 se purificó parcialmente a partir del sobrenadante de un cultivo de Bacillus sp. P7, bacteria aislada del intestino del pez amazónico Piaractus mesopotamicus. Las muestras de NaCAS fueron hidrolizadas a 45°C y pH 8 con una relación enzima/sustrato 1:50. La reacción de hidrólisis se detuvo a diferentes tiempos ti (0-4 h) por calentamiento a 100ºC durante 15 min. La distribución de masas de los péptidos obtenidos se determinó por espectrometría de masas MALDI-TOF-TOF. Los picos con una relación señal/ruido mayor que 10 fueron fragmentados y se informaron las secuencias de los péptidos. Además se analizaron la actividad antibacteriana y la capacidad antioxidante (método ABTS, poder quelante y el poder reductor) de los hidrolizados obtenidos. La distribución de masas de los hidrolizados mostró que luego de 4 h de hidrólisis, la mayor proporción de masas moleculares de los hidrolizados obtenidos fue inferior a 3 kDa. Se identificaron cuatro péptidos: RPKHPIKHQG (alfaS1- CN (f1-10)), QGLPQEVLNENLLRFF (alfaS1-CN (f9-24)), QGLPQEVLNENLLRFFV (alfaS1-CN (f9-25)) y FLLYQEPVLGPVRGPFPIIV (beta-CN (f190-209))y se observó que el sitio de corte de la enzima se produce en la unión entre dos residuos con cadenas laterales no polares. En general, la actividad antioxidante de los hidrolizados aumentó desde t0 a t6: (52,60±0,08)% a (75,30±0,01)% para el método ABTS, (78,400 a 91,200)±0,005 % para el poder quelante y 0,106±0,007 a 0,262±0,004 para el poder reductor.Sólo los hidrolizados obtenidos a bajos ti (t0,5 y t1) mostraron actividad antibacteriana contra Salmonella Enteritidis, Escherichia coli, Corynebacterium fimi y Listeria monocytogenes. En conclusión, se obtuvieron péptidos con actividades antioxidante y antibacteriana, y se identificaron cuatro mediante espectrometría de masas, tres de los cuales corresponden a secuencias del extremo N-inicial de la alfaS1-CN y el otro al extremo C-terminal de la beta-CN.
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Palabras Clave
PÉPTIDOS BIOACTIVOSCASEINATO DE SODIO BOVINOBACILLUS SP.P7ESPECTROMETRÍA DE MASA