Producción CyT
Congreso
Autoría
Barbiero, Jazmin Trinidad
;
Alonso, Maria del Rosario
;
GOMEZ, ANDREA GISELLA
;
Leiva, Laura C
;
Gay, Claudia C
Fecha
2024
Editorial y Lugar de Edición
CIAL 2024
Resumen
Información suministrada por el agente en
SIGEVA
La sostenibilidad en el procesamiento de pescados, donde 70% del peso se convierte en descarte, es un desafío. Transformar residuos y darles un valor agregado minimiza los problemas ambientales e incrementa el retorno económico. En este estudio, se reutilizaron vísceras y piel de surubí, desechos de la piscicultura del NEA, para obtener fracciones de hidrolizados de colágeno gelatinizado con potencial actividad antioxidante. Se prepararon dos extractos enzim&a...
La sostenibilidad en el procesamiento de pescados, donde 70% del peso se convierte en descarte, es un desafío. Transformar residuos y darles un valor agregado minimiza los problemas ambientales e incrementa el retorno económico. En este estudio, se reutilizaron vísceras y piel de surubí, desechos de la piscicultura del NEA, para obtener fracciones de hidrolizados de colágeno gelatinizado con potencial actividad antioxidante. Se prepararon dos extractos enzimáticos, EAc rico en pepsina de surubí y EMet rico en metaloproteinasas de veneno de yarará grande, por combinación de dos técnicas cromatográficas. El colágeno de la piel de surubí se extrajo utilizando ácido acético (0,5 M; 15mL/g) y EAc (10 U/g) durante 72 h. Se determinó la concentración de proteínas por Bradford, el contenido de hidroxiprolina (Hyp) y se calculó la concentración de colágeno (12,5% del colágeno es Hyp). A partir de colágeno gelatinizado (CGS), se hidrolizó a pH constante (7,0) con EMet (0,74U/mg), empleando la relación sustrato: enzima de 200:1 (P:P). La hidrólisis se detuvo inactivando la proteasa (100°C-10 min). Se estudiaron los perfiles electroforéticos del GCS antes y después de la hidrólisis (12% glicina- y 6%/6M urea-tricina-SDS-PAGE). El hidrolizado (H) se centrifugó y el sobrenadante se fraccionó utilizando membranas de ultrafiltración. Se obtuvieron tres fracciones: F1>30 kDa, F2 30-10 kDa y F3<10 kDa. Se midió la actividad antioxidante de CGS, H, F1, F2, F3 por los métodos: FENTON, ABTS y FRAP. El colágeno obtenido tuvo una concentración de proteínas 9,83 ±0,32 mg/mL, 0,40 ±0,03 mg/mL de hidroxiprolina y 3,14 ±0,25 mg/mL de colágeno. El perfil electroforético mostró las cadenas alfa1, alfa2 y beta, características del colágeno tipo I. Luego de la hidrólisis se observó la desaparición de estas cadenas y la aparición de bandas de degradación con masas moleculares menores a 35 kDa. Por Fenton, que mide la inhibición del radical OH•, se observó que la actividad antioxidante de H se duplicó respecto de CGS y el cálculo de la concentración inhibitoria cincuenta (IC50) mostró un incremento de la misma conforme disminuyó el tamaño molecular de las fracciones siendo 22,67 ±1,17A; 24,91 ±2,37A; 11,72 ±0,83B y 5,78 ±0,08C µg/mL para H, F1, F2 y F3, respectivamente. Por FRAP, que mide la capacidad de reducir el ion férrico, fue 46,37 ±4,13A y 643,71 ±86,51AB para CGS y H, respectivamente; las fracciones mostraron valores de 2877,17 ±4,13BC y 1680,8 ±643,7C (mmol Trolox equivalente/100g muestra) para F1 y F2, respectivamente, no detectándose actividad para F3 por este método. Por ABTS se observó que H presentó una capacidad antioxidante 14 veces superior a CGS mientras que las fracciones mostraron los valores de inhibición de 78,56 ±1,63, 66,35 ±2,6 y 54,69 ±4,19%, para F1, F2 y F3, a concentraciones proteicas de 0,06, 0,03 y 0,04 µg/µL, respectivamente. En este trabajo se obtuvo un hidrolizado de colágeno y sus fracciones a partir de desechos de peces del NEA que mostraron capacidades antioxidantes con potencial aplicación en alimentos (suplemento dietario), contribuyendo así a una gestión sostenible de los recursos y promoviendo el desarrollo económico regional.
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Palabras Clave
residuospéptidos antioxidanteshidrolizados de colágenopiscicultura NEAvalor agregado