Aminoácidos y péptidos

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Las proteínas son polímeros constituidos por series de alfa-aminoácidos unidos por enlaces amida. Los aminoácidos son ácidos carboxílicos que poseen un grupo amino unido a la cadena carbonada. En el caso de los alfa-aminoácidos, ese grupo amino se encuentra unido al carbono alfa, es decir el carbono vecino al grupo carboxilo. Existen 20 aminoácidos básicos que pueden hallarse presentes dentro de la estructura de las proteínas. Esos 20 aminoácidos difieren unos de otros en la estructura química del sustituyente carbonado unido al carbono alfa (o sea de la cadena carbonada del ácido carboxílico original, a la que llamamos "resto lateral"). Esta cadena puede ser alifática o aromática y contener solamente carbonos e hidrógeno, o también otros tipos de átomos,como oxígeno, nitrógeno o azufre. Como el carbono alfa está unido a cuatro sustituyentes distintos (carboxilo, amino, hidrógeno y resto lateral), constituye un centro quiral, y por lo tanto siempre existen dos enantiómeros de cada aminoácido dependiendo de la configuración en torno a este centro. Llamamos enantiómero D a aquel que en una proyección de Fischer donde el carboxilo está hacia arriba y el resto lateral hacia abajo, tiene el grupo amino orientado hacia la derecha. Por el contrario, llamamos enantiómero L a aquel que en una proyección de Fischer donde el carboxilo está hacia arriba y el resto lateral hacia abajo tiene el grupo amino orientado hacia la izquierda. Aunque los D-aminoácidos existen en la naturaleza, solo los L-aminoácidos integran las proteínas. Dependiendo de las propiedades ácido-base de este resto lateral los aminoácidos pueden clasificarse como neutros apolares, neutros polares, ácidos o básicos. Todos los aminoácidos, al poseer un grupo carboxilo y un grupo amino unidos al carbono alfa, presentan propiedades anfóteras, o sea pueden comportarse a la vez como ácidos y como bases. Pueden presentar al mismo tiempo carga positiva y negativa a ciertos pHs, constituyendo un ion híbrido o "zwitterion", que es a la vez un anión y un catión. El pH para el cual un aminoácido presenta carga neta cero se conoce como punto isoeléctrico (pI). A este valor de pH el aminoácido no migra en forma neta en un campo eléctrico, y tiende a precipitar porque las moléculas ya no se repelen entre sí. Los aminoácidos neutros tienen puntos isoeléctricos de alrededor de 5.5, mientras que los aminoácidos ácidos tienen puntos isoeléctricos más bajos (alrededor de 3) y los básicos más altos (alrededor de 10). La única excepción es el aminoácido básico histidina, que tiene un punto isoeléctrico de 7.5, muy cercano al pH fisiológico. A pH fisiológico (7) los restos laterales de los aminoácidos pueden estar cargados positivamente, negativamente o no estar cargados, dependiendo de cual aminoácido se trate. Para formar una proteína los aminoácidos se conectan entre sí por enlaces amida, ya que reacciona el grupo alfa-carboxilo de un aminoácido con el grupo alfa-amino de otro. En la célula esta reacción ocurre en una estructura llamada ribosoma, y es dirigida por un molde de ácido nucleico que indica el orden en el cual los aminoácidos deben ser incorporados a la hebra. De la reacción participan sólo los aminoácidos L, es decir que las proteínas están formadas solamente por este tipo de estereoisómeros. El enlace amida entre los aminoácidos se conoce con el nombre de enlace peptídico y tiene algunas características especiales: es un enlace plano y rígido, porque la unión C-N tiene un carácter parcial de doble enlace, y por lo tanto no hay rotación libre en torno a ella. Podemos definir cuantro niveles de complejidad estructural en una proteína: la estructura primaria se refiere a la clase y secuencia de aminoácidos que integran el polímero; la estructura secundaria alude al primer nivel de plegamiento de la secuencia de aminoácidos en el espacio; puede tener forma de hélice alfa, de hoja plegada beta o de ovillo al azar. La estructura terciaria consiste en la disposición tridimensional de los distintos sectores con diferentes estructuras secundarias, que está estabilizada por la formación de puentes disulfuro (covalentes) o interacciones no covalentes. El puente disulfuro se forma cuando los restos laterales de dos aminoácidos cisteína (Cys) reaccionan entre si para formar un dímero conocido como cistina. La estructura terciaria es particular y característica para cada proteína, y está directamente relacionada con su función, pudiendo incluirse en las clases generales de fibrosa (alargada) o globular (esférica). La estructura cuaternaria se refiere a la asociación covalente o no covalente de varios polipéptidos idénticos o diferentes, para formar estructuras poliméricas más complejas. Information provided by the agent in SIGEVA