Science and Technology Production
Congress
Authorship
Brandan, Adriana
;
Disalvo, E. A.
;
FRIAS, MARIA DE LOS ANGELES
Date
2022
Publishing House and Editing Place
-
Summary
Information provided by the agent in
SIGEVA
La L-Fenilalanina (Phe) es uno de los aminoácidos naturales que pueden ser encontrados enproteínas y forma parte de los diez aminoácidos esenciales. Es el precursor de las catecolaminascomo la L-dopa (L-3,4-dihidroxifenilalanina), la norepinefrina y la epinefrina. Por otro lado, la Lfenilalanina se encuentra en la estructura de neuropéptidos como la somatostatina, vasopresina,melanotropina, encefalina, hormona adrenocorticotrópica (ACTH), angiotensina, sustanc...
La L-Fenilalanina (Phe) es uno de los aminoácidos naturales que pueden ser encontrados enproteínas y forma parte de los diez aminoácidos esenciales. Es el precursor de las catecolaminascomo la L-dopa (L-3,4-dihidroxifenilalanina), la norepinefrina y la epinefrina. Por otro lado, la Lfenilalanina se encuentra en la estructura de neuropéptidos como la somatostatina, vasopresina,melanotropina, encefalina, hormona adrenocorticotrópica (ACTH), angiotensina, sustancia P ycolecistoquinina. Se encuentra principalmente en alimentos ricos en proteínas, tanto de origen animal (carnes rojas y productos lácteos) como de origen vegetal (espárragos, garbanzos, lentejas y dulces).Las membranas lipídicas presentan al menos dos tipos de organizaciones del agua: el agua dehidratación rodeando sitios polares como fosfato (PO) y carbonilos (CO) y agua confinada adyacente a las cadenas hidrocarbonadas. Resultados previos de este laboratorio han mostrado que la Phe bloquea defectos de empaquetamiento relacionados a la hidratación de los grupos CO. La Phe produce un efecto propagativo en la interfase induciendo condensación en membranas en estado líquido expandido y viceversa. Estos procesos sugieren que el aminoácido puede alterar "per se" la relación agua de hidratación/agua confinada ya que la primera es propia de membranas compactadas y las segundas de las expandidas.[1]. Estos efectos pueden ser debido a las interacciones específicas del aminoácido mediante interacciones hidrofóbicas y / o puentes de hidrogeno con grupos de la membrana propensos a la hidratación.La Espectroscopia Infrarroja por transformada de Fourier (FTIR) proporciona información a nivelmicroscópico de subgrupos moleculares y su interacción con el agua, asimismo como de los tipos de agua ligados a la membrana. Los desplazamientos de frecuencias permiten inferir la exposición al agua de los principales grupos de hidratación: fosfato y carbonilos en la interfaz hidrocarburo agua y de las posibles diferencias de estructura que el agua puede adoptar en presencia de mezclas lipídicas y de la inserción de aminoácidos o péptidos. El análisis de las variaciones en las frecuencias de vibración correspondientes a los principales centros de hidratación, de la disposición y de la formación de enlaces hidrógeno permiten caracterizar los distintos estados de fases de lípidos puros y de mezclas. De esta manera, es posible obtener información acerca de la interacción entre grupos funcionales específicos de los lípidos con el agua de manera directa y en tiempo real. [2,3,4]. En este sentido, los resultados experimentales realizados mediante FTIR-ATR en presencia de L-Phe en matrices de DPPC, DMPC, y mezclas DMPC: DPPC (1:9) DMPC: DPPC (9:1) muestran cambios en algunos de los principales centros de hidratación de los lípidos; principalmente en la frecuencia del grupo fosfato y grupo éster en la mezcla DMPC: DPPC (9:1) bajo la presencia de L-Phe sugiriendo la existencia de interacciones entre el aminoácido y los lípidos.
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Key Words
HIDRATACIONMEMBRANASFENILALANINAFTIR