Protein architecture and function through the analysis of the solvent accessible surface area: a biophysical and bioorganic examination of structure, interactions and the aggregation phenomenon
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Áreas de interés especial en nuestro laboratorio incluyen el desarrollo y la aplicación de técnicas biofísicas para investigar la conformación y las interacciones en proteínas. Entre ellas se incluyen espectroscopías: de masa MALDI-TOF y ESI-MS, dicroísmo circular (CD), fluorescencia, resonancia magnética nuclear (NMR); medidas hidrodinámicas: dispersión de luz visible estática y dinámica (SLS y DLS), cromatografía de exclusión por tamaño (SEC-FPLC); y termodinámicas: calorimetría de titulación...Áreas de interés especial en nuestro laboratorio incluyen el desarrollo y la aplicación de técnicas biofísicas para investigar la conformación y las interacciones en proteínas. Entre ellas se incluyen espectroscopías: de masa MALDI-TOF y ESI-MS, dicroísmo circular (CD), fluorescencia, resonancia magnética nuclear (NMR); medidas hidrodinámicas: dispersión de luz visible estática y dinámica (SLS y DLS), cromatografía de exclusión por tamaño (SEC-FPLC); y termodinámicas: calorimetría de titulación isotérmica (ITC). La modificación química de la cadena polipeptídica incluye el uso de reactivos específicos para aminoácidos, de clivaje de la unión peptídica y enzimas proteolíticas. En particular, desarrollamos nuevos métodos basados en la reacción fotoquímica de moléculas miméticas del solvente acuoso (diazirina) o de medios lipídicos de membrana (fosfolípidos fotoactivables). Para asistir en la interpretación de los resultados nos valemos de recursos bioinformáticos y de cálculos de mecánica molecular: dinámica molecular (MD y Monte Carlo) o métodos híbridos (QM/MM).
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Lines of Investigation
Biofísica de proteínas
Natural and exact sciences
Biological sciences
Biophysics
Enzimas
Natural and exact sciences
Biological sciences
Biochemistry and molecular biology (same as 3.1.10)